Молекулярные основы эволюции (белки, нуклеиновые
кислоты, первичный и вторичный генетический коды)Страница 1
БЕЛКИ, высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью —СО—NH—. Каждый белок. характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы орг. соединений животной клетки. Функционирование белков лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен в-в (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белков и нуклеиновых кислот
По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные могут включать ионы металла или пигмент. В соответствии с формой молекул белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свернуты в компактные глобулы сферической или эллипсоидной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна (фибриллы) и высокоасимметричны. Большинство глобулярных белков, в отличие от фибриллярных, растворимы в воде.
Строение белковых молекул.
Практически все белки построены из 20
аминокислот, принадлежащих, за исключением глицина, к L-ряду. Аминокислоты соединены между собой пептидными связями, образованными карбоксильной и
аминогруппами соседних аминокислотных остатков (см. формулу I):
(формула I)
Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от 50 до нескольких сотен (иногда – более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков, часто относят к пептидам.
Различают четыре уровня организации белковых молекул. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи наз. первичной структурой. Все белки различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограниченно. Термин "вторичная структура" относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы – правая
спираль и
структура. Под третичной структурой белков понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Термин "четвертичная структура" относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей, не связанных между собой ковалентно. Такая структура отражает способ объединения и расположения этих субъединиц в пространстве.
Свойства.
Физико-химические свойства белков определяются их высокомолекулярной природой, компактностью укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот
Синтез.
Биосинтез белков происходит в результате трансляции в субклеточных частицах – рибосомах, представляющих собой сложный рибонуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре белка "хранится" в соответствующих генах – участках ДНК – в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента – ДНК – зависимой РНК – полимеразы – передается на матричную рибонуклеиновую кислоту, которая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза белка. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному белку конформацию, а также подвергаются модификации благодаря реакциям различных функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей.
Регенерация в незрелой ЦНС млекопитающих
По сравнению с нервной системой взрослых, незрелая ЦНС млекопитающих обеспечивает более благоприятные условия для регенерации. Например, если спинной мозг новорожденного опоссума передавлен или перерезан, аксоны прорастают через участок повреждения. Проводимость через поврежденный участок восстанавливается через несколько дней, даже есл ...
Исследование влияния степени деградации ЭДТА на ассимиляцию глюкозы
бактериальным штаммом LPM-4
Бактерии выращивали на ЭДТА-содержащей среде с добавлением глюкозы в различные периоды культивирования: до посева или на 1, 2, 3, 4, 5, и 6 сутки роста клеток (рис. 6). ...
Метод определения
активности карбоксипептидазы М
Определение активности КП М проводится по выше изложенной схеме, но в качестве буфера используется 200 мМ трис-HCl, рН 7,4 [148]. ...